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Myosins (Protein Profile) (Protein Profiles) - Softcover

 
9780198505099: Myosins (Protein Profile) (Protein Profiles)
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Book by Sellers James R

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Críticas:
"The myosins are a diverse superfamily of molecular motor proteins that share the ability to reversibly bind actin and hydrolyze MgATP. Sellers (molecular cardiology, US National Institutes of Health) explores their structure and functional properties, their regulation, and mutational analysis. The 1995 edition has been updated with three additional classes defined by new sequences, information from the crystal structure of seven new Dicytostelium motor domains and three new smooth muscle myosin heads, and data from new techniques such as molecular imaging and tagging proteins with GFP. It includes a glossary of nearly 3,000 references . . ."--SciTech Book News
Reseña del editor:
Myosins are a diverse superfamily of molecular motor proteins, which share the ability to reversibly bind actin and hydrolyse MgATP. They are capable of either translocating actin filaments or translocating vesicles or other cargo on fixed actin filaments. There are currently 15 distinct classes in the myosins superfamily, based on sequence homology. Myosin II and myosin I proteins are familiar and well studied; while Classes III-XV are less well characterized. All myosins examined to date are multimeric and appear to possess at least three functional domains, a head, neck, and tail. Myosins (second edition) explores the structure and functional properties of myosins, their regulation, and mutational analysis. It has been thoroughly updated since the first edition was published in 1995 including sections on the three additional classes defined by new sequences, information provided by the crystal structure of seven new Dicytostelium motor domains, and data from new techniques such as molecular imaging and tagging proteins with GFP 20. The three human diseases that are now known to be linked to mutations in different myosin heavy or light chains are also covered, including more than 50 mutations associated with hyperotrophic cardiomyopathy.

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  • VerlagOxford University Press
  • Erscheinungsdatum2001
  • ISBN 10 0198505094
  • ISBN 13 9780198505099
  • EinbandTapa blanda
  • Auflage2
  • Anzahl der Seiten256

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Sellers, James R.
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Buchbeschreibung Paperback. Zustand: new. Paperback. Myosins are a diverse superfamily of molecular motor proteins, which share the ability to reversibly bind actin and hydrolyse MgATP. They are capable of either translocating actin filaments or translocating vesicles or other cargo on fixed actin filaments. There are currently 15 distinct classes in the myosins superfamily, based on sequence homology. Myosin II and myosin I proteins are familiar and well studied; while Classes III-XV are less well characterized. Allmyosins examined to date are multimeric and appear to possess at least three functional domains, a head, neck, and tail. Myosins (second edition) explores the structure and functional properties ofmyosins, their regulation, and mutational analysis. It has been thoroughly updated since the first edition was published in 1995 including sections on the three additional classes defined by new sequences, information provided by the crystal structure of seven new Dicytostelium motor domains, and data from new techniques such as molecular imaging and tagging proteins with GFP 20. The three human diseases that are now known to be linked to mutations in different myosin heavy or lightchains are also covered, including more than 50 mutations associated with hyperotrophic cardiomyopathy. Since the publication of the first edition in 1995, a large amount of information has been published, including the linking of mutations in myosin to three human diseases. This new edition has been thoroughly updated to include all this new information. This item is printed on demand. Shipping may be from multiple locations in the US or from the UK, depending on stock availability. Bestandsnummer des Verkäufers 9780198505099

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Buchbeschreibung Zustand: New. Dieser Artikel ist ein Print on Demand Artikel und wird nach Ihrer Bestellung fuer Sie gedruckt. Explores the structure and functional properties of myosins, their regulation, and mutational analysis. This text has been updated since 1995 to include the three additional classes and information provided by the crystal structure of seven new dicytosteliu. Bestandsnummer des Verkäufers 446842482

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