9786139825400 - structural characterization of galectins and galectin-related protein von flores-ibarra, andrea (8 Ergebnisse)

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      Taschenbuch. Zustand: Neu. Structural characterization of Galectins and Galectin-Related Protein | Andrea Flores-Ibarra | Taschenbuch | 112 S. | Englisch | 2018 | LAP LAMBERT Academic Publishing | EAN 9786139825400 | Verantwortliche Person für die EU: BoD - Books on Demand, In de Tarpen 42, 22848 Norderstedt, info[at]bod[dot]de | Anbieter: preigu.

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      Taschenbuch. Zustand: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Galectins are a family of beta-galactoside-binding proteins located in a wide range of organisms, where they exert functions that can be mediated by carbohydrate-protein and protein-protein interactions. Using a protein engineering approach, galectin-3 constructs were produced and set to perform structural studies, which allowed to ascertain the position of key amino acids in the N-terminal playing fundamental roles in galectin-3 function, like apoptosis and metastasis. On the other hand, a comprehensive genetic mapping of the galectin family identified one particular Galectin-Related Protein located in bone marrow that has a high degree of sequence identity with galectins, sharing their jelly-roll characteristic folding. Interestingly, GRP does not bind beta-galactosides. In order to study in detail the entirety of the galectin family for themes of divergence and recognition within a limited number of proteins, G. gallus GRP was chosen as model. This protein's structural resolution showed the particular hallmarks that hinder beta-galactoside binding. 112 pp. Englisch.

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      Taschenbuch. Zustand: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Galectins are a family of beta-galactoside-binding proteins located in a wide range of organisms, where they exert functions that can be mediated by carbohydrate-protein and protein-protein interactions. Using a protein engineering approach, galectin-3 constructs were produced and set to perform structural studies, which allowed to ascertain the position of key amino acids in the N-terminal playing fundamental roles in galectin-3 function, like apoptosis and metastasis. On the other hand, a comprehensive genetic mapping of the galectin family identified one particular Galectin-Related Protein located in bone marrow that has a high degree of sequence identity with galectins, sharing their jelly-roll characteristic folding. Interestingly, GRP does not bind beta-galactosides. In order to study in detail the entirety of the galectin family for themes of divergence and recognition within a limited number of proteins, G. gallus GRP was chosen as model. This protein's structural resolution showed the particular hallmarks that hinder beta-galactoside binding.

    • Sprache: Englisch

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      Zustand: New. Dieser Artikel ist ein Print on Demand Artikel und wird nach Ihrer Bestellung fuer Sie gedruckt. Autor/Autorin: Flores-Ibarra AndreaAndrea Flores-Ibarra, PhD in Biomolecular Sciences, Autonomous University of Madrid. Master s Degree in Biomedical Physics, Complutense University of Madrid. Honors Bachelor s Degree in Medicinal Chemistry, Autono.

    • Sprache: Englisch

      Verlag: LAP LAMBERT Academic Publishing Jul 2018, 2018

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      Taschenbuch. Zustand: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -Galectins are a family of beta-galactoside-binding proteins located in a wide range of organisms, where they exert functions that can be mediated by carbohydrate-protein and protein-protein interactions. Using a protein engineering approach, galectin-3 constructs were produced and set to perform structural studies, which allowed to ascertain the position of key amino acids in the N-terminal playing fundamental roles in galectin-3 function, like apoptosis and metastasis. On the other hand, a comprehensive genetic mapping of the galectin family identified one particular Galectin-Related Protein located in bone marrow that has a high degree of sequence identity with galectins, sharing their jelly-roll characteristic folding. Interestingly, GRP does not bind beta-galactosides. In order to study in detail the entirety of the galectin family for themes of divergence and recognition within a limited number of proteins, G. gallus GRP was chosen as model. This protein's structural resolution showed the particular hallmarks that hinder beta-galactoside binding.VDM Verlag, Dudweiler Landstraße 99, 66123 Saarbrücken 112 pp. Englisch.

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