Aspartic proteinases structure function (24 Ergebnisse)

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    • Sprache: Englisch

      Verlag: Springer, 1992

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    • Sprache: Englisch

      Verlag: Springer, 2012

      1468460145 / 9781468460148

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      Verlag: Springer 2012-03, 2012

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    • Sprache: Englisch

      Verlag: Springer, 2012

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    • Sprache: Englisch

      Verlag: Springer, Springer, 2012

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    • Sprache: Englisch

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      Taschenbuch. Zustand: Neu. Druck auf Anfrage Neuware - Printed after ordering - The 5th International Conference on Aspartic Proteinases was held on September 19 through 24, 1993, at Naito Museum of Pharmaceutical Science and Industry, Kawashima cho, Gifu Prefecture, Japan, about 15 miles northwest of Nagoya City. About 100 scientists attended the conference, including 52 from 14 countries outside Japan, and 32 papers were presented by invited speakers, and 58 papers as posters. The purpose of this conference was to present and discuss new information on the structure, function, and biology, and related topics, including biomedical implications, of aspartic proteinases, and this book is a collec tion of nearly all the papers presented at the meeting. Aspartic proteinases belong to one of the four major classes of proteinases, the others being serine, cysteine, and metalloproteinases, and are so called since they have two catalytic aspartic acid residues in common in their active sites. Most of them are optimally active at acidic pH, hence the long-used name 'acid proteinases,' which, indeed, was the major title of the first conference of this series. However, some of them are active at around neutral pH, indicating their physiological roles in a wider range of pH than hitherto considered.

    • Sprache: Englisch

      Verlag: Springer Verlag, 2012

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      Paperback. Zustand: Brand New. reprint edition. 656 pages. 9.45x6.61x1.32 inches. In Stock.

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      Verlag: Springer, 1995

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      Zustand: New. Dieser Artikel ist ein Print on Demand Artikel und wird nach Ihrer Bestellung fuer Sie gedruckt. In September, 1990, a group of 160 scientists from 19 countries and 21 of the United States met at the Red Lion Inn in Rohnert Park, Sonoma County, California. The purpose of this meeting was to share new information from recent research on the Aspartic Pro.

    • Sprache: Englisch

      Verlag: Springer US Mrz 2012, 2012

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      Taschenbuch. Zustand: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -In September, 1990, a group of 160 scientists from 19 countries and 21 of the United States met at the Red Lion Inn in Rohnert Park, Sonoma County, California. The purpose of this meeting was to share new information from recent research on the Aspartic Proteinases. This book is a compilation of the information transferred in that forum. The Aspartic Proteinases include all those enzymes from the 'fourth' class of proteolytic enzymes, the first three being the Serine, Cysteine and Metalloproteinases. Of course, all the scientists in attendance at the Sonoma Aspartic Proteinase Conference would agree that our current level of understanding of the structure and function of the Aspartic Proteinase class of enzymes is clearly first class. The reasons for this require a bit of historical perspective. The group of scientists who are engaged in study of this family of enzymes first met as a separate entity in 1976, in Norman, Oklahoma, at a meeting organized by Jordan Tang of the Oklahoma Medical Research Foundation. This was an exciting time, as the first crystal structures of some of these enzymes were described by Blundell, James and Davies. During that conference, the relationship between the two halves of the mammalian and fungal enzymes was recognized and this has provided a structural foundation for analysis of the retroviral enzymes, which came later. A book was published by Plenum Press documenting l this conference, and the current book is an update to that important work. 608 pp. Englisch.

    • Sprache: Englisch

      Verlag: Springer, Springer Mär 2012, 2012

      1468460145 / 9781468460148

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      Taschenbuch. Zustand: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -In September, 1990, a group of 160 scientists from 19 countries and 21 of the United States met at the Red Lion Inn in Rohnert Park, Sonoma County, California. The purpose of this meeting was to share new information from recent research on the Aspartic Proteinases. This book is a compilation of the information transferred in that forum. The Aspartic Proteinases include all those enzymes from the 'fourth' class of proteolytic enzymes, the first three being the Serine, Cysteine and Metalloproteinases. Of course, all the scientists in attendance at the Sonoma Aspartic Proteinase Conference would agree that our current level of understanding of the structure and function of the Aspartic Proteinase class of enzymes is clearly first class. The reasons for this require a bit of historical perspective. The group of scientists who are engaged in study of this family of enzymes first met as a separate entity in 1976, in Norman, Oklahoma, at a meeting organized by Jordan Tang of the Oklahoma Medical Research Foundation. This was an exciting time, as the first crystal structures of some of these enzymes were described by Blundell, James and Davies. During that conference, the relationship between the two halves of the mammalian and fungal enzymes was recognized and this has provided a structural foundation for analysis of the retroviral enzymes, which came later. A book was published by Plenum Press documenting l this conference, and the current book is an update to that important work.Springer-Verlag KG, Sachsenplatz 4-6, 1201 Wien 608 pp. Englisch.

    • Sprache: Englisch

      Verlag: Springer, 2012

      1468460145 / 9781468460148

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      Taschenbuch. Zustand: Neu. Structure and Function of the Aspartic Proteinases | Genetics, Structures, and Mechanisms | Ben M. Dunn | Taschenbuch | 608 S. | Englisch | 2012 | Springer | EAN 9781468460148 | Verantwortliche Person für die EU: Springer Verlag GmbH, Tiergartenstr. 17, 69121 Heidelberg, juergen[dot]hartmann[at]springer[dot]com | Anbieter: preigu Print on Demand.

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      Sprache: Englisch

      Verlag: Springer US, 1995

      0306448300 / 9780306448300

      • Hardcover
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      Buch. Zustand: Neu. Aspartic Proteinases | Structure, Function, Biology, and Biomedical Implications | Kenji Takahashi | Buch | Einband - fest (Hardcover) | Englisch | 1995 | Springer US | EAN 9780306448300 | Verantwortliche Person für die EU: Springer-Verlag GmbH, Tiergartenstr. 17, 69121 Heidelberg, productsafety[at]springernature[dot]com | Anbieter: preigu Print on Demand.

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      Verlag: Springer, 2012

      1461357616 / 9781461357612

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      Taschenbuch. Zustand: Neu. Aspartic Proteinases | Structure, Function, Biology, and Biomedical Implications | Kenji Takahashi | Taschenbuch | xxvi | Englisch | 2012 | Springer | EAN 9781461357612 | Verantwortliche Person für die EU: Springer Verlag GmbH, Tiergartenstr. 17, 69121 Heidelberg, juergen[dot]hartmann[at]springer[dot]com | Anbieter: preigu Print on Demand.

    • Sprache: Englisch

      Verlag: Humana, 1995

      0306448300 / 9780306448300

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      Buch. Zustand: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - The 5th International Conference on Aspartic Proteinases was held on September 19 through 24, 1993, at Naito Museum of Pharmaceutical Science and Industry, Kawashima cho, Gifu Prefecture, Japan, about 15 miles northwest of Nagoya City. About 100 scientists attended the conference, including 52 from 14 countries outside Japan, and 32 papers were presented by invited speakers, and 58 papers as posters. The purpose of this conference was to present and discuss new information on the structure, function, and biology, and related topics, including biomedical implications, of aspartic proteinases, and this book is a collec tion of nearly all the papers presented at the meeting. Aspartic proteinases belong to one of the four major classes of proteinases, the others being serine, cysteine, and metalloproteinases, and are so called since they have two catalytic aspartic acid residues in common in their active sites. Most of them are optimally active at acidic pH, hence the long-used name 'acid proteinases,' which, indeed, was the major title of the first conference of this series. However, some of them are active at around neutral pH, indicating their physiological roles in a wider range of pH than hitherto considered.